Aminokyseliny
• α-uhlík je asymetrický
• pouze L-aminokyseliny
opticky aktivní
(D-aminokyseliny:
bakterie, antibiotika, …)
H2N
H
C
rozdělení
• podle počtu karboxylových skupin
• podle počtu aminoskupin
COOH
α
Aminokyseliny
• podle polarity postranního řetězce
R
Aminokyseliny
podle polarity
Postranní řetězec
Aminokyseliny
H2C COOH
NH2
• nepolární
nepolární
glycin, Gly, G
aminooctová kyselina
• polární, neionizovaný za fyziologických hodnot pH
H3C CH COOH
• polární a ionizovaný - kyselý
NH2
- bazický
Aminokyseliny
nepolární
alanin, Ala, A
2-aminopropanová kyselina
Aminokyseliny
nepolární
Aminokyseliny s rozvětveným postranním řetězcem
H3C CH CH COOH
CH3 NH2
Aromatická aminokyselina
valin, Val, V
2-amino-3-methylbutanová
CH2
H3C CH2
CH2 CH COOH
CH3
H3C CH2
NH2
*
*
CH CH COOH
CH3 NH2
leucin, Leu, L
CH COOH
fenylalanin, Phe, F
NH2
2-amino-3-fenylpropanová
2-amino-4-methylpentanová
isoleucin, Ile, I
2-amino-3-methylpentanová
1
Aminokyseliny
Aminokyseliny
nepolární
Aminokyseliny s heterocyklem
nepolární
Aminokyselina dialkylsulfid
CH COOH
CH2
tryptofan, Trp, W
NH2
2-amino-3-(indol-3-yl)propanová
N
H3C S
H2C H2C
CH COOH
NH2
H
methionin, Met, M
prolin, Pro, P
COOH
N
2-amino-4-(methylsulfanyl)butanová
pyrrolidin-2-karboxylová
H
Aminokyseliny
Aminokyseliny
polární
Aminokyseliny s hydroxyskupinou
CH2
CH COOH
serin, Ser, S
OH
NH2
2-amino-3-hydroxypropanová
*
*
H3C CH CH COOH
Aminokyselina s thiolovou skupinou
HS
H2 C
CH COOH
cystein, Cys, C
NH2
2-amino-3-sulfanylpropanová
threonin, Thr, T
2-amino-3-hydroxybutanová
OH NH2
Aminokyseliny
polární
Aminokyseliny
H2N CO CH2
CH2
CH COOH
NH2
polární
Amidy „kyselých aminokyselin“
Aminokyselina s fenolickou skupinou
HO
polární
CH COOH
asparagin, Asn, N
NH2
2-amino-3-karbamoylpropanová
tyrosin, Tyr, Y
2-amino-3-(4-hydroxyfenyl)propanová
H2N CO CH2
CH2
CH COOH
NH2
glutamin, Gln, Q
2-amino-3-karbamoylbutanová
2
Aminokyseliny
kyselé
Aminokyseliny
CH2
(CH2)3
NH2
HOOC CH2
CH COOH
asparagová kyselina, Asp, D
NH2
2-aminobutandiová
2-aminojantarová
CH2
CH2
CH2
H2N C NH
bazické
CH COOH
lysin, Lys, K
NH2
2,6-diaminohexanová
CH COOH
arginin, Arg, R
NH2
2-amino-5-guanidinopentanová
NH
HOOC CH2
CH2
CH COOH
glutamová kyselina, Glu, E
NH2
2-aminopentanová
2-aminoglutarová
CH2
N
CH COOH
NH2
histidin, His, H
N
2-amino-3-(imidazol-4-yl)propanová
H
Aminokyseliny
esenciální
nepostradatelné
Peptidová vazba
-CO-NH-
O
• Val, Leu, Ile
(s rozvětveným řetězcem)
• Phe, Tyr
(s aromatickým řetězcem)
• Lys
(bazická)
• Met
(sirná)
• Thr
(hydroxy-)
• His, Arg
v období růstu (bazické)
Peptidy
OH
+
C
-H2O
N
N
H
H
R
O
R
N-konec
názvy
peptidová vazba
Tripeptid
C-konec
glutathion (Glu-Cys-Gly)
COOH
NH2
α
CH
β
CH2
γ CH
2
NH2
O
CO
CH C
N
H
Ala
H
H 2N CH C NH CH COOH
• od N-konce k C-konci
• zbytky AK zakončení –yl
• název C-koncové AK nezměněn
CH3
O
C
CH
CH2 SH
COOH
NH CH CO
NH CH2 COOH
CH2
SH
Cys
3
Peptidy
Počet AK
Počet peptidových
vazeb
• Dipeptid
2
1
• Tripeptid
3
2
• Oligopeptid
2-10
1-11
• Polypeptidy
> 10
> 11
• Proteiny
> 50 - 100
Mr > 10 000
Proteiny
Struktura proteinů
označení
primární struktura
• Primární
• Sekundární
• Terciární
• Kvartérní
Primární struktura tetrapeptidu
C-konec
N-konec
• pořadí AK zbytků v polypeptidovém řetězci
• geneticky kódované ve sledu nukleotidů v DNA
• uvádí se vždy od N-konce k C-konci v
O
H2N
R1
R2
N
H
H
N
O
O
R3
R4
N
H
COOH
souladu se směrem proteosyntézy
Proteiny
sekundární struktura
• prostorové uspořádání hlavního polypeptidového
řetězce (bez ohledu na postranní řetězce)
• pravidelné: α-helix a β-struktura
α-helix
pravotočivá šroubovice
• 3,6 AK na 1 otáčku
• postranní řetězce
AK jsou vně helixu
• nepravidelné
Stabilizace sekundární struktury
• pouze vodíkové můstky mezi skupinami
>N-H·····O=C< peptidových vazeb
4
β-struktura
Proteiny
jednořetězový β-hřeben
• stabilizace do
struktury skládaného
listu
• postranní řetězce
střídavě nad a pod
rovinu skládaného
listu
Stabilizace terciární struktury
terciární struktura
• prostorové uspořádání všech atomů
polypeptidového řetězce
• závisí na charakteru postranních řetězců AK
Stabilizace terciární struktury:
• vodíkové vazby, van der Waalsovy síly, iontové
vazby, disulfidové vazby
Myoglobin
terciární struktura
C-konec
S
O
S
H
N
disulfidové vazby
van der Waalsovy síly
Proteiny
O
NH3+
HO
O-
O
C
C
vodíkové vazby
kvartérní struktura
• podjednotky mohou být stejné nebo různé
(α2β2)
O
OH
N-konec
iontové vazby
• počet a prostorové uspořádání podjednotek v
oligomerní molekule
hemoglobin A
C
Denaturace
• Proces, při kterém se mění nativní konformace
molekuly (kvartérní, terciární a sekundární struktura)
• Ztrácí se biologické funkce proteinu
• Nemění se primární struktura
• Vratná (např. přídavek soli)
• Nevratná (teplo, změna pH, kationty těžkých kovů)
5
Proteiny
• Globulární
rozdělení
ve vodě většinou rozpustné
albumin, hemoglobin, fibrinogen
globuliny
(nerozpustné v čisté vodě)
Proteiny
a imunitní systém
Protilátky (imunoglobuliny)
• tvoří se při tzv. humorální odpovědi organismu na
přítomnost cizích látek (antigenů)
• specificky váží antigen, který jejich tvorbu vyvolal
• Vláknité (fibrilární) nerozpustné ve vodě
α-keratin (vlasy, nehty, peří,…)
myosin (svaly)
kolagen (pojivo), elastin (kůže, cévy)
• Membránové
Enzymy
Antigeny (imunogeny)
• makromolekuly, vyvolávající tvorbu protilátek
• proteiny, nukleové kyseliny, polysacharidy
• nízkomolekulární látky tvorbu protilátek nevyvolají
Enzymy
charakteristika
kofaktory
• proteiny, katalyzující biochemické reakce
• neproteinová složka některých enzymů
• vysoce specifické
• většinou stabilní při zahřátí
katalyzují přeměnu pouze určité látky jedním způsobem
(nevznikají vedlejší produkty)
• regulovatelné (aktivátory, inhibitory, částečnou
proteolýzou, kovalentní modifikací - fosforylací)
• aktivní centrum
• ionty některých kovů
• koenzym (nekovalentní vazba s enzymem)
• prostetická skupina (kovalentně vázaná na enzym)
holoenzym =
+
místo, kam se váže substrát a přeměňuje se na produkt
Enzymová reakce
E + S
ES
E + P
komplex enzym-substrát
Faktory ovlivňující rychlost enzymové
reakce
• koncentrace substrátu
• pH
• teplota
• k vazbě substrátu na enzym dochází v tzv. aktivním
centru
• aktivátory / inhibitory
• s rostoucí koncentrací substrátu roste rychlost
reakce až do „nasycení“ enzymu substrátem
6
Vliv teploty
Vliv pH
• disociace ionizovatelných skupin v aktivním centru
v
v
T
• s rostoucí teplotou roste rychlost enzymové reakce
1,5
7
pepsin
pH
většina enzymů
Typy inhibice
• inhibice vratná
např. kompetitivní inhibitory
strukturní podobnost se substrátem
soutěží o vazbu v aktivním centru
Enzymy
• zakončení
-asa
• triviální názvy
klasifikace
6 základních tříd
(česky –áza)
ureasa
dehydrogenasa
nevratná
Enzymy
názvosloví
pepsin
trypsin
1. Oxidoreduktasy
• oxidačně redukční reakce, přenos vodíku, elektronu,
vestavění molekuly kyslíku
dehydrogenasy, oxidasy
1. oxidoreduktasy
2. transferasy
3. hydrolasy
4. lyasy
5. isomerasy
6. ligasy
2. Transferasy
• přenos skupin atomů
aminotransferasy (přenos –NH2)
3. Hydrolasy
• hydrolytické štěpení vazeb (peptidových, esterových,
glykosidových, …)
trávicí enzymy zažívacího traktu
7
Hydrolázy
4. Lyasy
• nehydrolytické štěpení vazeb nebo tvorba vazeb
polymer
enzym
štěpená vazba
5. Isomerasy
• intramolekulární přesuny vazeb nebo atomů
Proteiny
peptidová
6. Ligasy
Polysacharidy
glykosidová
Triacylglyceroly
esterová
• vznik vazeb za současného štěpení ATP
synthetasy
Proteiny
Lipidy
metabolismus
Enzymy
• endopeptidasy (štěpí peptidové vazby uvnitř řetězce) tvoří se
v neaktivní formě „zymogeny“
(parietální buňky) pepsinogen → pepsin
(pankreas) trypsinogen → trypsin
• exopeptidasy (štěpí peptidový řetězec od konce)
karboxypeptidasy, aminopeptidasy
• dipeptidasa (štěpí poslední dipeptid)
Biologické funkce lipidů
• Zdroj energie
• Zásobní látka – energetická rezerva
• Zdroj esenciálních mastných kyselin
• Strukturní funkce – součást membrán: buněčných a
subcelulárních částic
• Hydrofóbní prostředí v organismu pro příjem a uchovávání
nepolárních látek:
– hormony (steroidní a tyreoidální), vitaminy (A, D, K, E)
• Deriváty (estery, amidy) mastných kyselin a
alkoholů.
• Hydrofóbní charakter:
– nerozpustné ve vodě
– rozpustné v nepolárních organických rozpouštědlech
• Některé lipidy mají amfipatický charakter
(přirozené tenzidy): např. fosfolipidy
Klasifikace lipidů
• Jednoduché lipidy
– Tuky, oleje (acylglyceroly)
– Vosky
• Složené lipidy
– Fosfolipidy
– Glykolipidy
• V krvi jsou součástí lipoproteinů (kromě vosků)
• Tepelná izolace organismu
8
Složky lipidů 1
• Mastné kyseliny
– Alifatické monokarboxylové kyseliny získané
hydrolýzou přirozených lipidů
– Sudý počet uhlíků:
– Nenasycené kyseliny
dvojné vazby konfigurace cis
H
Zkrácený zápis struktury mastné kyseliny
kapronová kyselina
olejová kyselina
hexanová kyselina
cis-oktadec-9-enová kyselina
C 5H11COOH
C 17H33COOH
CH3(CH2)4COOH
CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH
6:0
18:1 (9)
H
C
COOH
C
poloha C=C
počet C počet C=C
COOH
Hlavní mastné kyseliny v přirozených
lipidech
•
•
•
•
•
•
•
máselná
kapronová
palmitová
stearová
olejová
linolová*
linolenová*
4:0
hexanová
6:0
hexadekanová
16:0
oktadekanová
18:0
cis-oktadec-9-enová
18:1
cis,cis-oktadeka-9,12-dienová
18:2
cis,cis,cis-oktadeka-9,12,15-trienová 18:3
butanová
Složky lipidů 2
• Alkoholy
– glycerol
tuky
fosfolipidy
– vyšší jednofunkční alkoholy - hexadekanol (cetylalkohol)
vosky
– sfingosin = dvojfunkční nenasycený aminoalkohol C18
fosfolipidy, glykolipidy
*nepostradatelné (esenciální)
Acylglyceroly
= estery glycerolu a mastných kyselin
• monoacylglyceroly (MG)
• diacylglyceroly (DG)
• triacylglyceroly (triglyceridy, TG) - velmi nepolární
Triacylglyceroly
• Tuky
– pevné (hovězí lůj), polotuhé (vepřové sádlo)
• Oleje
– tekuté, vyšší obsah nenasycených mastných kyselin
nižších mastných kyselin
O
1
O
R2
C
O
2
CH2 O
C
R1
C
R3
hydrogenací dvojných vazeb mastných kyselin
CH
3 CH
2
O
O
ztužené tuky
9
Možnosti hydrolytického štěpení esterové
vazby TG
Žluknutí tuků
• Iniciace: světelné záření a mikroorganismy
• A) zahříváním s minerální kyselinou
→ glycerol + směs mastných kyselin
• Oxidace dvojné vazby O2 ⇒ peroxidy, aldehydy,
ketony, …
• B) vařením s alkalickými hydroxidy (zmýdelnění)
• Hydrolýza esterových vazeb
→ glycerol + mýdlo (směs alkalických solí mastných kyselin)
Jak poznáme žluklý tuk?
• C) enzymaticky - lipasy
Oxidační polymerace olejů
Vosky (ceridy)
• směsi esterů vyšších alkoholů s vyššími
nasycenými mastnými kyselinami
• snadno TG s velkým podílem nenasycených
mastných kyselin
• tuhé
• např. olej lněný, sojový
• hydrofobnější než triacylglyceroly
• fermeže = tyto oleje s přísadami
včelí vosk ester cerotové kyseliny C22 + cerylalkoholu C22
Fosfolipidy
Katabolismus aminokyselin
• Esterově vázané na glycerol nebo sfingosin
• Odstranění aminoskupiny
– kyselina fosforečná
– mastné kyseliny
– deaminací: vznik NH4+
– transaminací: přenos –NH2 na 2-oxokyseliny
• Amfipatický charakter
• uhlíkatý řetězec
→ acetyl-CoA
→ meziprodukt citrátového cyklu
O
lecithin
O
R2
C
O
CH2 O
C
CH
O
CH2 O
P
O
→ pyruvát
R1
• v játrech: NH4+ → močovina
CH3
O
CH2CH2 N
CH3
CH3
10
Download

11-bio-07.pdf