BÍLKOVINY
- látky peptidické povahy tvořené více než 100 aminokyselinami
- aminokyseliny jsou poutány …………………………………....:
R1
H
O
H
H
R1 C
C
N
C
H
H
O
C C
OH
NH 2
+
H
N
H
C
R2
H 2O
COOH
R2
COOH
NH 2
……………………………….
Dělení bílkovin
skleroproteiny (fibrilární bílkoviny):
- nerozpustné ve vodě, vláknitá struktura
- podpůrná a strukturní funkce
sféroproteiny (globulární bílkoviny):
- rozpustné ve vodě, globulární struktura
- odlišné funkce (zásobní, protilátky, enzymy,...)
- vznikají proteosyntézou
Struktura bílkovin
• primární
• sekundární
• terciární
• kvartérní
1. Primární struktura
- udává pořadí aminokyselin v bílkovinném řetězci
- má vliv na chemické a biologické vlastnosti bílkovin
H
R1
CH
O
N
H
R3
C
CH
O
N
H
R5
C
CH
O
N
C
N
C
CH
N
C
CH
N
C
CH
H
O
R2
H
O
R4
H
O
R6
- sekvenci (pořadí) AMK zajišťuje DNA
2. Sekundární struktura
- pravidelné prostorové uspořádání hlavního řetězce
- v sekundární struktuře se uplatňují vodíkové vazby (mezi atomem kyslíku karbonylu a vodíkovým atomem
skupiny -NH-)
……………………………………………
……………………………………………..
3. Terciární struktura
⇒ celkové uspořádání hlavního řetězce
- terciární struktura je výsledkem interakcí mezi jednotlivými úseky řetězce
- uplatňují se zde:
• vodíkové můstky
……………………………………………………………………
• disulfidické můstky
……………………………………………………………………
• iontové vazby
…………………………………………………………………….
• van der Waalsovy síly
……………………………………………………………………..
Terciární struktura albuminu
4. Kvartérní struktura
- spojení několika řetězců do molekuly
např. hemoglobin
Denaturace bílkovin
- změny struktury bílkovin, způsobené účinkem fyzikálních a chemických faktorů, které vedou ke ztrátě
biologických vlastností
- změna tvaru, optické aktivity, rozpustnosti, barvy, atd.
- může být vratná (reverzibilní) i nevratná (ireverzibilní)
- k denaturaci dochází:
změnou pH (kyseliny, zásady)
zvýšením teploty (var) nebo tlaku
otřesy, ionizující záření
přidáním snadno solvatujících iontů do roztoku ⇒ u bílkovin rozpustných ve vodě
nebo v roztocích solí ⇒ vratný děj ⇒ zvýšením koncentrace solí se bílkoviny vysráží,
snížením koncentrace solí přejde zpět do roztoku
- soli: Na2SO4, MgSO4, (NH4)2SO4
- u denaturace jde o zhroucení vyšších typů struktury bílkovin ⇒ z vysoce uspořádaného stavu přechází
bílkovina do tvaru – statického (pravděpodobnostního) klubka – mezi částmi řetězce vznikají vazebné
interakce na základě náhody
Koloidní vlastnosti
- u rozpustných bílkovin
⇒ tvorba gelů – bílkoviny tvoří pravé roztoky; některé mohou zesíťovat a vytvořit roztok s vysokou
viskozitou = gely
- v meziprostorech vláknitého gelu je vázaná voda, př. želatina
- dialýza – oddělení velkých molekul bílkovin od menších; děj běží pomocí polopropustné membrány
Vybraní zástupci bílkovin
•
kolageny:
- nejhojnější skupina skleroproteinů
- hlavní prvek pojivové tkáně (kůže, kosti, chrupavky, atd.)
- nerozpustná vlákna s vysokou pevností
•
elastin:
- hlavní součást pružných vláken (stěny cév)
- pružný, měkký
•
keratiny:
- složka kůže, vlasů, nehtů, peří, rohů
- tvrdý, pevný
- slouží k ochraně buněk
•
hemoglobin:
- součást červených krvinek
- rozvod kyslíku od plic ke tkáním
•
aktin, myosin:
- tvorba aktinomyosinového komplexu ⇒ kontrakce svalu
•
histony:
- především v buněčném jádře, vázány na nukleové kyseliny
•
albuminy:
- rozpustné ve vodě, lze je vysolit vysokými koncentracemi (NH4)2SO4; např. vaječný bílek
•
imunoglobuliny:
- protilátky krevního séra
- jsou schopny rozpoznat jednotlivé látky v organismu a spustit imunitní reakci
•
složené bílkoviny:
- obsahují nebílkovinnou část
glykoproteiny …………………………………………………………………….
fosfoproteiny …………………………………………………………………….
lipoproteiny …………………………………………………………………….
nukleoproteiny …………………………………………………………………...
chromoproteiny …………………………………………………………………..
METABOLISMUS BÍLKOVIN
- proteolýza = hydrolytické štěpení proteinů
- proteosyntéza = tvorba bílkovin
- hydrolýza bílkovin z potravy na aminokyseliny se u člověka děje v ………….. a ……………………….
- enzymy jsou produkovány:
•
•
- tvoří se v inaktivní formě (zymogeny) ⇒ v okamžiku potřeby probíhá jejich aktivace
1. endopeptidasy (pepsin, trypsin, chymotrypsin, ard.)
- katalýza peptidové vazby uvnitř peptidového řetězce ⇒ vznik kratších peptidů
2. exopeptidasy
- katalyzují úplné rozštěpení molekuly bílkovin až na AMK:
karboxypeptidasy – od C – konce peptidu
aminopeptidasy – od N – konce peptidu
dipeptidasa – štěpí poslední dipeptid
- proteolytické enzymy jsou lokalizovány v ……………………. buněk
Způsoby využití AMK:
• syntéza bílkovin tělu vlastních
• akumulace energie ⇒ odbourávání v citrátovém cyklu ⇒ dusík aminokyselin je z organismu
vylučován
• tvorba zásobních látek (glykogen, lipidy)
Proteinogenní bílkoviny
= tvorba proteinů
⇒ neesenciální – lidské tělo si je dovede syntetizovat (12 AMK)
⇒ esenciální – musí být dodávány v potravě (8 AMK):
• leucin
• isoleucin
• valin
• fenylalanin
• tryptofan
• lysin
• methionin
• treonin
bílkoviny
aminokyseliny
AMK, bílkoviny, NK
NH3
močovina
kyselina močová
pyruvát
acetyl koenzym A
citrátový cyklus
glykogen, lipidy
respirace
CO2 + H2O + ATP
Download

BÍLKOVINY Dělení bílkovin Struktura bílkovin