1
Úvod
do molekulární
biologie
Slavomír Rakouský
JU ZSF
Tyto texty jsou určeny pouze pro studijní účely (přednášek kurzu Úvod do molekulární
biologie) studentů 1. ročníku JU ZSF. Jejich další šíření, publikování atd. by bylo v rozporu s
autorskými právy nakladatelů a autorů publikací, z nichž bylo čerpáno.
2
Biopolymery
Živé soustavy obsahují až tisíce různých sloučenin, které jsou
nezbytné pro jejich život
Mimořádný význam - látky typu polymerů (polykondenzátů)
bílkoviny
nukleové kyseliny
polysacharidy
souhrnný název: Biopolymery
Důvody:
pro organizaci složitých soustav výhodný stavebnicový princip
postačuje malý počet monomerů - asi 20 různých aminokyselin
- 5 různých nukleotidů
- několik desítek monosacharidů
Živé systémy z nich mohou vytvořit ohromný počet různých
polymerních molekul (odhad 10100 až 101000)
Tyto polymery mohou být použity jako stavební kameny pro
stavebnice vyššího řádu, ze kterého jsou „stavěny“ buňky.
Biopolymery byly zdokonalovány v průběhu evoluce
Bez biopolymerů by neexistovala forma organizovanosti
hmoty („živá hmota“)
3
Znalosti struktury a funkce biopolymerů - nezbytným
předpokladem pochopení životních procesů a funkcí na úrovni
molekulární, buněčné i vyšších
Chování biopolymerů je základem molekulárně biologických
procesů
Bílkoviny
- představují cca. ½ suché hmotnosti buňky
- molekuly bílkovin se podílí na všech
základních životních procesech
- součástmi buněčných struktur (stavební f-ce)
Funkce bílkovin:
strukturní (součástmi buněčných struktur)
metabolická (realizují b. metabolizmus)
informační (jako signály či receptory signálů)
vedle toho základní komponentou všech tří
hlavních principů funkční organizace buňky
(paměťového, membránového,
cytoskeletárního)
4
a)
Primární struktura bílkovinné molekuly
Stavební jednotkou (monomerem) bílkoviny (proteinu):
- aminokyseliny (AK, AA)
zastoupení jednotlivých druhů AK v molekule a jejich sled
ozn. jako primární strukturu bílkovin
Příklad:
-158-Cys-Glu-Val-Phe-Val-Met-Pro-Arg-Ala-169(CEVFVMPRA)
AMINOKYSELINY
- odvozeny od organických kyselin, na α-uhlík je
navázána aminová skupina (NH2)
α-uhlík (2. uhlík)
AK skládající bílkoviny převážně - α- aminokyseliny a
vždy z L- řady (jen ve stěnových peptidech někt. bakterií
nalezeny i D-aminokyseliny)
5
STRUKTURA PEPTIDOVÉHO ŘETĚZCE
AK v molekule bílkovin navzájem pospojovány peptidovou
vazbou (spojuje se aminoskupina 2. uhlíku jedné AK
s karboxylovou skupinou sousední AK a odštěpuje se
molekula vody – tj. polykondenzace)
Pospojováním více AK (řetězením) vzniká peptidový řetězec
6
AMINOKYSELINOVÉ SLOŽENÍ BÍLKOVIN
Zastoupení různých AK v molekule bílkoviny lze snadno
zjistit po hydrolýze bílkoviny určením jejich počtu (obvykle
%). Složení je charakteristické pro každý druh bílkoviny.
O vlastnostech bílkoviny rozhoduje charakter postranních
řetězců AK (z fyzikálně-chemického hlediska: kyselé, bazické,
polární a nepolární).
kyselé bílkoviny – s hojným zastoupením dikarboxylových
kyselin, např. Asp. Glu (-COOH skupina na postranních
řetězcích)
zásadité (bazické) bílkoviny - s četnými diaminokyselinami,
např. Arg, Lys, His (-NH2 skupina na postranních řetězcích)
7
Některé AK zakončené na postranních řetězcích hydrofobními
skupinami, např. -CH3, jsou-li v převaze, určují hydrofobní
charakter bílkovinné molekuly
X
Přítomnost AK s hydrofilními skupinami, např. –COOH, -OH
určují při převaze hydrofilní (polární) bílkovinné molekuly
Souhrn (ke složení): zastoupení různých AK
určuje fyzikální vlastnosti bílkovinné molekuly,
které jsou jedním z důležitých faktorů pro
funkci bílkoviny v buňce.
8
SEKVENCE AMINOKYSELIN
Vlastnosti určité bílkoviny nejsou určeny pouze AK složením,
ale i jejich pořadím, sekvencí) v peptidovém řetězci. Tj. táž
množina AK může být teoreticky lineárně seřazena ve všech
kombinacích (sekvencích).
Např. peptid složený ze tří AK (Val, Ala, Cys) může mít až
šest různých sekvencí:
Val Ala Cys
Val Cys Ala
Ala Val Cys
Ala Cys Val
Cys Val Ala
Cys Ala Val
(při zastoupení 20ti různých AK by polypeptid měl přes 1015
možných sekvencí. Běžná velikost polypeptidu ∼300 AK, také
stejné AK zastoupeny vícekrát ⇒ více než 19380 různých
sekvencí)
Určování skutečných sekvencí AK v bílkovinách, tzv.
sekvenování bylo dříve velmi obtížné (F. Sanger, 1953 –
struktura molekuly inzulínu).
Dnes se primární struktura bílkovin odvozuje nepřímo podle
sekvence nukleotidů DNA, které je kódují (sekvenování DNA
je metodicky jednodušší).
Známa úplná AK sekvence několik tisíc bílkovin – databáze
Souhrn (k prim. struktuře): Primární struktura
bílkoviny určuje vlastnosti celé molekuly, tedy i její
biologickou funkci. Primární struktura proto musí být
velmi přesně určena (informace pro ni je v genetické
paměti buňky).
9
Ze srovnání sekvencí bílkovin je možno vyvozovat závěry i o
evoluční příbuznosti různých bílkovin
b)
Sekundární a terciární struktura
bílkovinné molekuly
krátké polypetidové řetězce (několik desítek AK) – peptidy
nebo oligopeptidy (podle počtu AK: tri-, okto-, dekapeptidy..)
Oligopeptidy – mají důležité biologické funkce, zejména
regulační (např. některé hormony) nebo součástí složitějších
makromolekul (např. mureinu – peptidoglykan, jež je součástí
b. stěny bakterií
Bílkoviny (proteiny) – sem řazeny látky s polypeptidovým
řetězcem až z většího počtu AK (několika set).
M.h. 104-5.104 (10-50 kiloDaltonů - kD)
(pro srovnání: průměrná m.h. 1 zbytku AK je asi 110 Daltonů )
polypeptidový řetězec je značně dlouhý – až 3 µm
Bílkoviny s ±nataženým polypeptidovým řetězcem, vytváří
jakési vlákno - Fibrilární bílkoviny
Většina buněčných bílkovin však vytváří molekuly, jejíchž
tvar se blíží sférickým útvarům - Globulární bílkoviny
Mnoho vazeb v dlouhém polypeptidovém řetězci umožňuje
volnou rotaci atomů ⇒ velká flexibilita tvaru.
Tvar, který řetězec v prostoru zaujímá – konformace proteinu
10
Konformace proteinu - není náhodná, je určována silami,
které působí uvnitř molekul! Určována zejména rozložením
AK s polárními a nepolárními postranními řetězci. Další
působící silou vodíkové (H) můstky mezi peptidovými
vazbami v řetězci, mezi nimi a postranními řetězci a mezi
postranními řetězci navzájem. U některých proteinů se
uplatňují i tzv. disulfidické můstky – mezi SH skupinami
cysteinů.
Výsledkem působení všech těchto sil je to, že daný
polypeptidový řetězec zaujme vždy stejnou třírozměrnou
strukturu v prostoru (konformaci).
Na druhé straně rozložení interakcí vyplývá ze sekvence AK,
tj. primární struktura bílkovin určuje i konformaci molekuly.
11
Jestliže tuto konformaci nějakými silami změníme (molekulu
denaturujeme), po působení sil se vrátí do původního stavu
V konformaci různých proteinů byly nalezeny určité strukturní
pravidelnosti, které se označují jako α-helix a β-struktura
α-helix – řetězec vytváří šroubovicové uspořádání
Stabilizováno vodíkovými můstky mezi nad sebou ležícími
peptidovými vazbami. U globulárních proteinů zaujímají αhelikální uspořádání některé úseky polypeptidového řetězce.
Některé fibrilární proteiny (např. keratin) jen tuto konformaci.
12
β-struktura (β-skládaný list) – probíhají úseky řetězce
paralelně vedle sebe. Struktura stabilizována H můstky mezi
sousedícími („přiloženými“) úseky. Pouze některé proteiny
mají tuto strukturu (např. fibroin z přírodního hedvábí).
X
Běžná u globulárních bílkovin (většinou se však kombinuje
s úseky s α-helikální strukturou
Tato uspořádání polypeptidového řetězce ozn. jako
sekundární struktura
13
Konečnou strukturu molekuly bílkoviny, tj. prostorové
uspořádání celého řetězce, ozn. jako terciární strukturu.
Její poznání metodicky obtížné (např. difrakcí X paprsků na
krystalech bílkovin)
Evolučně příbuzné proteiny (tzv. rodiny proteinů) – velkou
podobnost v terciární struktuře. Např. serinové proteázy
(proteolytické enzymy jako chymotrypsin, trypsin a elastáza)
až ze 40 %. Srovnávací biochemie proteinů tak naznačuje
jejich evoluční vývoj, a tím i jejich biologickou účelnost.
Molekuly mnohých bílkovin s větším počtem AK jakoby
rozděleny na dvě i více částí. Tyto struktury ozn. domény
(velikost 100-200 AK zbytků).
Uspořádání domén naznačuje, ve srovnání s jinými proteiny,
evoluční historii různých proteinů.
Všechny interakce udržující konfirmační stabilitu –
energeticky poměrně slabé (nekovalentní) ⇒ vnějšími faktory
(změny pH, teploty) lze ovlivnit terciární strukturu.
14
Nevratná změna - ozn. nevratná denaturace X reverzibilní
denaturace (vratná), která je důležitým mechanizmem
regulace biologické funkce proteinu.
Většina funkcí bílkovin vyplývá přímo z jejich terciární
konfirmace.
c) Podjednotkové bílkoviny
Některé bílkoviny složeny z většího počtu menších
molekul (více polypeptidových řetězců – podjednotek,
protomer) – navzájem vázány nekovalentními vazbami.
Tyto proteiny ozn. podjednotkové (oligomerní) –
podle počtu podjednotek – dimerní (2), tetramerní (4)
Podjednotky buď zcela identické, nebo různé (např.
homodimery, heterodimery). Vzájemné prostorové
uspořádání podjednotek – kvarterní struktura bílkovin
15
Př. Transportní bílkoviny membrán - 2 subj., myoglobin - 4
subj., imunoglobuliny - 4 subj. a jejich násobky, některé
dehydrogenázy tvořeny až 16 subjednotkami, kapsidy virů
(desítky až stovky identických subjednotek)
Síly udržující kvarterní konformaci - vždy nekovalentní vazby
⇓
polymerní bílkoviny jsou snadno disociovatelné na své
podjednotky (možnost znovu reasociovat v příslušnou
kvarterní strukturu).
Shrnutí: Biologická aktivita polymerních bílkovin je
determinována jejich kvarterní konformací. Regulovaná
změna kvarterní struktury je tedy cestou k regulaci jejich
aktivity.
d) Funkce bílkovin v buňce
Bílkoviny se podílí na všech základních životních
procesech (funkce: strukturní, metabolické, informační).
Mnohé bílkoviny bifunkční či polyfunkční
Př. Některé proteiny jsou strukturálními komponentami
biomembrány a současně mají enzymovou f-ci (membránové
ATPázy) nebo f-ci transportní (transportní proteiny).
Membránové imunoglobuliny imunocytů jsou stavební
součástí membrány a současně plní f-ci signální - rozpoznávají
„své“ antigeny.
Specifická f-ce bílkoviny vždy dána terciární (či kvarterní)
strukturou.
Každá interakce bílkoviny s jinou molekulou (procesy
morfogenní, enzymové, informační) – předpoklad na povrchu
16
molekuly bílkoviny existuje specificky uspořádané vazebné či
rekogniční místo, na něž se váže liganda (molekula vážící se
na vazebné místo)
vazebné místo
↑↓
liganda
Specifita rozpoznávacího místa vůči ligandě - zpravidla
dána prostorovou konformací několika či několika desítek
AK (postranních řetězců).
Specifická funkce bílkovin – spočívá ve schopnosti
rozeznat s jakou molekulou mají reagovat
(primární struktura ⇒ neomezené možnosti rozpoznání)
STAVEBNÍ BÍLKOVINY
Součástí buněčných struktur (stavebními kameny) prakticky všech b. struktur (př. komponenty cytoskeletu,
bičíky tvořeny výlučně bílkovinami).
Jinde spojeny s jinými biopolymery či jinými látkami:
(např. v eukaryotických chromozomech a ribosomech –
agregace s NK, v biomembránach s fosfolipidy,
v buněčných stěnách či extracelulární matrix s molekulami
polysacharidů
17
Vznik složitějších struktur z jednotlivých strukturních
proteinů:
pomocí vazebných míst
2 stejné molekuly (každá 1vazebné místo) → dimer
více molekul (každá 2 vazebná místa) → řetězce
Nadmolekulární struktura vzniká samovolně! (nepotřebuje
informaci a zpravidla ani energii)
18
Tyto morfogenní procesy - autoorganizační (autoagregační)
Informace pro specifické uspořádání podjednotek
(strukturních monomerů) je obsažena již ve struktuře
molekuly (vazebného místa)
Jiný příklad autoagregace bakteriálních bičíků (globulární
bílkovina flagelin)
Totéž i při tvorbě nadmolekulárních komplexů s jinými
molekulami (reagregace ribosomů)
19
20
ENZYMOVÉ BÍLKOVINY
Jednou z nejdůležitější funkcí proteinů je enzymová
katalýza
(téměř všechny reakce v buňce jsou enzymové!)
Význam enzymové katalýzy:
1. enzymy urychlují průběh chemických reakcí
(o několik řádů)
2. umožňují průběh i těch reakcí, které by za
daných podmínek vůbec probíhat nemohly (př. v
rozmezí biokinetických teplot)
3. specifita katalýzy určuje, které z možných
chemických reakcí skutečně probíhat budou
4. reakce lze velmi přesně regulovat zásahem do
katalytické aktivity enzymů (zpravidla
reverzibilní změnou konformace molekuly
enzymu)
5. díky tomu, že všechny enzymy jsou bílkoviny,
umožněno řízení enzymového vybavení vnitřní
pamětí buňky (genetickou informací) cestou
transkripce a translace
21
Enzymová katalýza
- spočívá v podstatném snížení aktivační energie
přeskupením elektronové struktury u molekuly
substrátu.
K tomu se musí přechodně spojit enzym (E) se
substrátem (S). Po proběhnutí reakce se komplex
enzym-substrát (ES) rozpadá na původní enzym a
produkt katalyzované reakce:
E + S → ES → E + produkt
proběhne velmi rychle (µs – ns), tj. jedna molekula
enzymu může „zpracovat“ velké množství molekul
(př. kataláza rozloží za 1 min až 5. 106 molekul H2O2
na vodu a molekulární kyslík)
22
Všechny enzymy jsou globulární bílkoviny.
Za katalytickou funkci odpovědná pouze část
molekuly – aktivní centrum (místo) enzymu.
Aktivní centrum (AC) dáno:
buď souvislou sekvencí několika AK na
určitém místě polypeptidového řetězce
exponovaného na povrchu molekuly
-
nebo častěji až terciární konfigurací
molekuly – do vztahů se dostávají zbytky AK,
které v polypeptidovém řetězci spolu vůbec
nesousedí (RNázy, chymotrypsin)
-
někdy za katalytickou funkci odpovědna
nebílkovinná složka – kovalentně vázaná na
bílkovinu (tzv. prostetická skupina)
-
Velké množství enzymů jsou podjednotkové
bílkoviny (tj. jejich molekula je tvořena několika
polypeptidovými řetězci (tzv. oligomerní enzymy).
Jejich enzymová aktivita podmíněna určitým
prostorovým seřazením podjednotek (kvarterní
strukturou) – podjednotky jsou méně aktivní či jinou aktivitu
než oligomerní enzym.
23
Enzymy mají dvojí specifitu:
funkční a substrátovou
Funkční specifita (FS) – vyjadřuje chemickou reakci,
kterou enzym katalyzuje (hydrolýzu, fosforylaci,
oxidaci, dehydrogenaci atd.)
FS jedním z hledisek, podle kterého nazývány
(hydrolázy, fosforylázy..)
Substrátová specifita (SbS) – vyjadřuje chemické
sloučeniny, na kterých je určitá chemická reakce
katalyzována
SbS je u některých enzymů vysoce vyhraněna (např.
různé proteázy rozeznávají určité sekvence AK, mezi
kterými přerušují peptidovou vazbu, obdobně některé
nukleázy – štěpí polynukleotidový řetězec pouze
v určitých sekvencích bazí)
Jiné enzymy jsou substrátově méně specifické (např.
některé nukleázy štěpí polynukleotidový řetězec
kdekoliv, jak u RNA, tak u DNA.
24
Enzymy, které u polymerů postupně odštěpují
monomery od konců molekuly – exoenzymy
(exoglukanázy, exonukleázy, exopeptidázy)
Enzymy, které štěpí polymer uvnitř – endoenzymy
(endoglukanázy, endonukleázy, endopeptidázy)
25
Izoenzymy (obecně izoproteiny) – mají stejnou
katalytickou a substrátovou specifitu, ale liší se
navzájem v kinetice katalyzované reakce (různá
optimální teplota, pH, různá afinita k substrátu,
jejich aktivita je regulována různými mediátory
atd.)
Z molekulárního hlediska - stejné aktivní centrum,
liší se konformací molekuly v jiném místě (tj. mají
odchylky v sekvenci AK) ⇒ lze je rozdělit
separačními technikami (např. elektroforézou).
U některých enzymů až několik desítek izoenzymů
(izozymů) – jejich existence podmíněna genovým
polymorfizmem
K syntéze/rozkladu určité molekuly obvykle nestačí
jedna enzymová reakce.
Postupnou přeměnu substrátu v konečný produkt
ozn. jako metabolickou dráhu
V ní jsou za sebou spojeny různé enzymy, které
katalyzují jednotlivé chemické reakce v přesném
sledu (produkt první reakce se okamžitě stává
substrátem pro druhý enzym, jeho produkt pro třetí
enzym atd.).
26
Z enzymové kinetiky celé této soustavy je velmi
výhodné , jestliže všechny enzymy vytváří tzv.
enzymový komplex. V něm jsou navzájem spojeny
(např. zakotveny v daném sledu na pevnou strukturu
– nejčastěji biomembrány, např. enzymy dýchacího
řetězce v mitochondriích).
Některé enzymy mají na povrchu molekuly vedle AC
i vazebné místo, kam se může vázat liganda (efektor),
která mění enzymovou aktivitu molekuly - nazýváno
alosterické centrum (místo)
Vazbou efektoru na alosterické centrum se poněkud
změní terciární struktura molekuly včetně aktivního
centra (tím AC ztratí schopnost vázat substrát či se
změní afinita k němu ⇒ může vést až k inaktivaci
enzymu (alosterické inhibici)
Alosterickými inhibitory bývají často produkty
konečného stupně enzymatických reakcí (drah). Tím
se uskutečňuje negativní zpětnovazebná regulace.
(Je-li nasyntetizován dostatek produktu, zabrzdí se
aktivita prvního enzymu dráhy. Při poklesu koncentrace
alosterického inhibitoru se uvolňuje alosterické
centrum, AC může vázat substrát a celý řetězec
enzymových aktivit se znovu rozeběhne.)
27
Alosterickými aktivátory se uskutečňuje zpětná
vazba pozitivní (celá enzymová reakce se stále
zrychluje). Některé enzymy mají i více alosterických
center specifických pro různé efektory.
28
Pro energetické přenosy v buňce mají mimořádný
význam enzymy, které štěpí makroergické fosfátové
vazby (kovalentní s vysokým obsahem energie, ∼ )
Makroergní fosfátové vazby ∼ P
Rozštěpením jedné makroergní vazby se uvolní
energie kolem 30kJ. Nejčastějšími organickými
fosfáty s makroerg. vazbou - nukleozidtrifosfáty.
Z nich nejdůležitější je adenozintrifosfát (ATP).
ATP – nukleotid složený z:
adeninu
ribózy
tří zbytků kyseliny fosforečné
adenin- ribóza-P∼P∼P
Makroergní vazby jsou mezi 1. a 2. a mezi 2. a 3.
zbytkem kyseliny fosforečné
Analogicky: guanozintrifosfát (GTP)
uridintrifosfát (UTP)
29
Pro energetické přenosy v buňce je nejdůležitější
hydrolýza trifosfátů na difosfáty nebo naopak vazba
posledního zbytku kyseliny fosforečné
ATP + H2O ↔ ADP + H3PO4
Štěpení ATP na ADP katalyzováno enzymem
adenozintrifosfatázou (ATPázou). Bílkovin
s ATPázovou aktivitou je v buňce velké množství
(ATPázy, obdobně GTPázy).
Při syntéze některých biopolymerů (bílkovin a NK)
je využíváno makroergní vazby mezi prvním a
druhým zbytkem kyseliny fosforečné.
ATP + H2O → AMP + P∼P
ATP se rozštěpí na adenozinmonofosfát (AMP) a
anorganický difosfát (pyrofosfát, P∼P)
Významnou roli v regulaci aktivity proteinů
(nejenom enzymových) hraje kovalentní
připojení fosfátové skupiny na některý
z postranních řetězců molekuly – fosforylace
způsobí výraznou konformační změnu.
Defosforylací se obnovuje původní stav.
30
Fosforylaci uskutečňují proteinkinázy,
defosforylaci pak proteinfosfatázy.
Proteinkinázy (PK) – rozsáhlou rodinou
enzymových proteinů s katalytickou doménou o
250 AK
Jiné sekvence rozeznávají specifické substráty
(proteiny jež mají být fosforylovány), další
sekvence představují vazebná místa pro regulaci
aktivity proteinkináz (různými signály).
Při reakci je fosfátová skupina z ATP přenesena na
hydroxylovou skupinu serinových, threoninových
či tyrozinových postranních řetězců.
Označení PK: podle zbytku AK, kterou fosforylují
(př. tyrozinkinázy) nebo podle funkce proteinů,
které fosforylují (mitogeny aktivující kinázy MAP kinázy, aktivují proteiny účastnící se aktivace
genů mitotického cyklu) nebo podle faktoru, který
reguluje jejich aktivitu (cyklin dependentní kinázy
– Cdk, které jsou regulovány cykliny)
31
Proteinfosfatázy vytváří několik rodin (některé
přísně specifické podle proteinu, který
defosforylují, u jiných specifita menší)
Jiný způsob – navázání guanozintrifosfátu (GTP)
Dané proteiny ozn. GTP vážící enzymy (GTPázy)
aktivace
Protein + GTP → protein-GTP*
←
inaktivace
Shrnutí:
Aktivita PK a proteinfosfatáz představuje
klíčové nástroje vnitrobuněčné signalizace,
jejichž důležitým článkem jsou i GTPázy
32
33
INFORMAČNÍ BÍLKOVINY
Bílkoviny se účastní regulace buněčných procesů
a mezibuněčných vztahů
V těchto informačních procesech mají dvojí roli:
1. jako signály, které přenášejí informaci
2. jako receptory, které mohou signál přijímat (rozpoznat) a
případně transformovat v jiný(é) signál(y)
Molekula bílkoviny splňuje všechny předpoklady pro
signální funkci:
• Informace může být snadno zakódována do primární
struktury (sekvence AK), ta udává finální konformaci
uplatňující se jako signál
• Stavebnicový princip skladby bílkovin umožňuje vznik
neomezeného množství různých a velmi specifických
signálů
• Omezená mobilita bílkovin (omezený průchod
membránami či vazba na membrány) – šíření může být
vymezeno na určité kanály
• Bílkoviny lze snadno štěpit – tj. lze snadno zrušit jejich
signální funkci
34
Mezi nejdůležitější bílkoviny s vysloveně signální f-cí patří:
• Bílkovinné hormony
• Imunoglobuliny
• Regulátory genové aktivity
• Bílkoviny nesoucí morfogenní informaci (templáty)
Vedle toho izolována (či předpokládána) řada bílkovin, které
specificky iniciují (spouští) nebo inhibují (zastavují) celou
řadu dalších buněčných procesů jako jsou:
• Iniciace replikace DNA
• Regulace translace
• Fungují jako sekundární signály (při přenosu informace
z receptoru na cílovou strukturu)
Bílkovinné hormony - např. hormony hypofýzy, příštítných
tělísek, pankreatu atd. Lze k nim přiřadit i některé
oligonukleotidy s funkcí v hormonálních regulacích
Imunoglobuliny (Ig) - vysokomolekulární bílkoviny,
specificky rozpoznávající strukturu antigenů.
Základem všech typů Ig je tetrametr polypeptidových řetězců,
které jsou navzájem vázány disulfidovými můstky
35
Regulátory genové aktivity - proteiny s malou m.h., které
se podílejí především na regulaci transkripce. Jejich
informační f-ce spočívá ve dvojí specifitě.
Rozpoznávají:
– jednak chemickou strukturu induktorů či korepresorů
RNA polymerázy apod.
– jednak určité sekvence nukleotidů v chromozomální
DNA
Receptory- struktury buňky se schopností přijímat (číst,
rozpoznávat) signály přicházející z okolí buňky. Pro příjem
informace nesené chemickými signály slouží většinou
molekuly bílkovin.
Čtení chemických signálů – spočívá opět ve specifitě
sterických interakcí mezi signálem (bílkovinné i nebílkovinné
povahy) a receptorovou bílkovinou.
Většina receptorů, které čtou signály jak z okolí buňky, tak
vnitrobuněčné signály vázána na biomembrány.
Download

Úvod do molekulární biologie