PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
PROTEINI



Složeni biomolekuli koji čine osnovne ćelijske sastojke svih živih organizama.
Ime potiče od grčke reči proteios, što znači prvi ili najvažniji.
Zauzimaju posebno mesto kod čoveka jer imaju važne biološke, zaštitne, transportne
enzimske i hormonske uloge i funkcije (izgradnja ćelijskih struktura, kataliza i
regulacija metabolizma, procesi kontrakcije i transporta materija).

Zajedničko za sve proteine jeste da su svi izgrađeni od velikog broja aminokiselina,
pa samim tim struktura i osobine proteina zavise od vrste, broja i načina vezivanja
aminokiselina.
AMINOKISELINE KAO STRUKTURNE JEDINICE PROTEINA


Sve aminokiseline koje učestvuju u strukturi proteina su α- aminokiseline i ima ih 20.
To su aminokiseline kod kojih je amino- i karbosilna grupa vezana za isti ugljenikom
atom i takve aminokiseline se zove proteinske aminokiseline.
KARBOKSILNA
AMINO
GRUPA
GRUPA
COOH
H2N C
α C-ATOM



R
H
BOČNI
NIZ
Sve aminokiseline koje učestvuju u građi proteina pripadaju L-seriji i sve su optički
aktivne sem glicina.
Aminokiseline imaju 2 funkcionalne grupe:
1. Karboksilnu grupu –COOH (ima kiseo karakter);
2. Amino grupu –NH2 (ima bazni karakter).
Postoje aminokiseline koje imaju jednu karboksilnu i više amino grupa i obrnuto.
1
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
PODELA AMINOKISELINA

Prema prirodi bočnog niza, proteinske aminokiseline se dele u sedam grupa:
1. Aminokiseline sa nepolarnim (hidrofobnim) bočnim nizom
COOH
H2N C H
COOH
COOH
H2N C H H2N C H
H
CH3
COOH
COOH
H2N C H H2N C H
CH
H3C CH3
CH2
CH CH3
N
CH
CH2
H
H3C CH3
glicin
(Gly)
alanin
(Ala)
valin
(Val)
COOH
CH3
leucin
(Leu)
izoleucin
(Ile)
prolin
(Pro)
2. Aminokiseline sa aromatičnim bočnim nizom
COOH
H2N C H
CH2
COOH
H2N C H
COOH
H2N C H
CH2
CH2
NH
OH
fenilalanin
(Phe)
tirozin
(Tyr)
triptofan
(Trp)
3. Aminokiseline sa baznim bočnim nizom
COOH
H2N C
H
CH2
3
CH2NH2
COOH
H2N C
COOH
H
CH2
H2N C
CH2
2
CH2NHCNH2
NH
lizin
(Lys)
arginin
(Arg)
H
N
NH
histidin
(His)
2
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
4. i 5. Aminokiseline sa kiselinskim i amidnim ostatkom u bočnom nizu
COOH
H2N C H
COOH
H2N C H
COOH
COOH
H2N C H
H2N C H
CH2
CH2
CH2
CH2
COOH
CH2
C NH2
CH2
COOH
O
C
NH2
O
asparaginska
kiselina
(Asp)
glutaminska
kiselina
(Glu)
asparagin
glutamin
(Asn)
(Gln)
6. Aminokiseline sa hidroksilnom grupom u bočnom nizu
COOH
H2N C
H
CH2OH
COOH
H2N C
H
H C OH
CH3
serin
(Ser)
treonin
(Thr)
7. Aminokiseline sa sumporom u bočnom nizu
COOH
H2N C
H
CH2SH
COOH
H2N C
H
CH2
CH2
cistein
(Cys)


S
CH3
metionin
(Met)
Postoje i tzv. neproteinske aminokiseline koje nikad ne ulaze u sastav proteina.
Najpoznatije su : β-alanin, γ-aminobuterna kiselina, D-glutaminska kiselina, D-alanin
i mnoge druge.
Čovek i životinje mogu da sintetišu samo neke aminokiseline iz drugih organskih
jedinjenja, dok ostale unose hranom. Te aminokiseline se nazivaju esencijalnim
aminokiselinama. Ima ih deset i to su : valin, leucin, izoleucin fenilalanin,
triptofan, lizin, arginin, histidin, treonin i metionin.
3
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
OSOBINE AMINOKISELINA
Fizičke osobine aminokiselina



Kristalne supstance, termostabilne;
razlažu se pre tačke toplenja u vodi i u alkoholu (sa porastom ugljovodoničnog
bočnog niza opada rastvorljivost u vodi a raste u alkoholu);
u rastvorima primaju ili otpuštaju proton i dolaze do izražaja kiselo-bazne osobine.
Kiselo-bazne osobine aminokiselina

Za svaku aminokiselinu postoji odgovarajuća pH vrednost- izoelektrična tačka (pI), u
obliku dipolarnog jona (cviter jona).
COOH
COO
H
H3N C H
R
H3N C H
OH
H
pH 7
pH=pI
izoelektrična tačka (cviter jon)
R
pH 11
pH>pI
bazni oblik
Primer 1: Cviter jon glicina
COOH
COO
H
H3N C H
H
OH
H3N C H
COO
H2N C H
H
H
pH=pI
izoelektrična tačka (cviter jon)
pH>pI
bazni oblik
OH
pH<pI
kiseli oblik

COO
H2N C H
R
pH 1
pH<pI
kiseli oblik

OH
H
Primer 2: Cviter jon alanina
COOH
H
H3N C H
CH3
pH<pI
kiseli oblik
COO
OH
H3N C H
OH
CH3
pH=pI
izoelektrična tačka (cviter jon)
COO
H2N C H
H
CH3
pH>pI
bazni oblik
4
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
Hemijske reakcije (osobine) aminokiselina

Sve reakcije aminokiselna se mogu podeliti u 4 grupe:
1. Reakcije na karboksilnoj grupi;
2. Reakcije na amino grupi;
3. Reakcije na bočnom nizu;
4. Reakcije na karboksilnoj i amino grupi istovremeno.
Reakcije na karboksilnoj grupi

Neutralizacija
O
O
C
C
OH
H2N C H
+
O - Na +
H2N C H
NaOH
+
H2O
R
R
Natrijmova so

Esterifikacija sa alkoholima
O
O
C
C
OH
H2N C H
- H2O
+
CH3OH
OCH3
H2N C H
R
R
estar

Dekarboksilacija (eliminacija CO2)
O
C
H2N C
R
OH
H
H
+
BaO
H2N C
H
+
BaCO3
R
amin
5
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
Reakcije na amino grupi

Reakcija sa HCl
O
O
C
C
OH
H2N C H
OH
H3N C H
+
HCl
Cl
R
R
Hloridna so aminokiseline

Reakcija sa azotastom (nitritnom) kiselinom
O
O
C
OH
H2N C H
C
OH
HO C H
HNO2
+
R
N2
+
+
H2O
R
hidroksi kiselina

Reakcija sa aldehidima
O
O
C
OH
H2N C H
R
O
+
- H2O
R1 C
OH
C
OH
R1 C N C H
H
H2O
R
Šifova baza
6
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
Reakcije bočnog niza

Reakcija fenilalanina sa azotnom kiselinom
COOH
COOH
H2N C H
H2N C H
ccHNO3
CH2
fenilalanin

NO2
Reakcija cisteina sa jonima teških metala
COOH
COOH
H2N C H
CH2
H2N C H
Ag
S
H
H
CH2S Ag
cistein

H2O
CH2
srebro merkaptid cisteina
Reakcija građenja disulfidnih veza
COOH
2HN
2
C H
CH2
COOH
- 2H
S
COOH
H2N C H
H
H2N C H
CH2
S
cistin
cistein
S
CH2
Zajedničke reakcije karboksilne i amino grupe

Jedna od najznačajnijih reakcija aminokiselina jeste ona u kojoj karboksilna grupa
jedne aminokiseline reaguje sa amino grupom druge aminokiseline. Pri tome, između
dve aminokiseline se gradi amidna veza koja se naziva peptidna veza.
PEPTIDNA VEZA
O
C
OH
H2N C H
H
glicin
O H COOH
O
H
C
OH
N C H
H
CH3
alanin
C N C
-
H
H2O
H2N C
H CH3
H
glicilalanin (dipeptid)
7
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
KLASIFIKACIJA PROTEINA



Jedinjenja koja u svom sastavu imaju do 10 aminokiselinskih ostataka, nazivaju se
oligopeptidima (gramicidin C).
Jedinjenja sastavljenja od 10 do 50 aminokiselina zovu se polipeptidi (insulin,
kortikotropin), a jedinjenja koja sadrže više od 50 aminokiselinskih ostatka su
proteini.
Proteini se klasifikuju prema sastavu, rastvorljivosti, biološkoj ulogi i obliku
molekula. Klasifikacija je prikazana u sledećoj tabeli.
PROTEINI
prema
sastavu
PROSTI
(izgrađeni
isključivo od
aminokiselina)
SLOŽENI
(sadrže i neko
drugo organsko
jedinjenje ili jon)
prema
rastvorljivosti
rastvorni u vodi
rastvorni u NaCl
rastvorni u slabim
kiselinama HCl
rastvorni u slabim
bazama
rastvorni u alkoholu
nisu rastvorni
prema
biološkoj ulogi
ENZIMI
TRANSPORTNI
SKLADIŠNI
KONTRAKTILNI
ZAŠTITNI
HORMONI
TOKSINI
STRUKTURNI
prema
obliku molekula
FIBRILARNI
(imaju izdužene
oblike)
GLOBULARNI
(izuvijani su i daju
sferni- loptasti
oblik)
8
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
STRUKTURA PROTEINA
C-kraj lanca
O H COOH
O H C N C
C N
H2N C
N- kraj lanca

C
H
H RZ
H R
R1
X
Kod proteina, razlikuju se 4 strukture:
1. Primarna struktura- redosled aminokiselina u polipeptidnom lancu s tim da su
ukupne osobine određene i veličinom molekula odnosno vrstama aminokiselina
koje se javljaju.
2. Sekundarna struktura- predstavlja način savijanja polipeptidnog lanca oko
zamišljene ose pri čemu dolazi do građenja vodoničnih veza koje stabilizuju
jedinjenja. Vodonične veze se stvaraju između peptidnih veza koje su jedna
naspram druge.
vodonicna veza
C O
H N
H N
O C
CH R
CH R
O C
3. Tercijarna struktura- javlja se usled prostornog savijanja polipeptidnog lanca,
usled čega dolazi do građenja novih veza između funkcionalnih grupa i bočnog
niza (disulfidne, jonske, hidrofobne... )
C O
N H
C O
H N
CH
O C
CH2
SH
S
HS
H2C
HC
S
disulfidna veza
4. Kvaternerna struktura- predstavlja uzajamni prostorni položaj svakog
molekula. Stabilizuje se građenjem novih veza ili međumolekulskim silama, pri
čemu svaka struktura ima karakterističnu tercijarnu strukturu (primer:
hemoglobin)
9
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
OSOBINE PROTEINA


Svaki protein se, bez obzira na aminokiselinski sastav, može podešavanjem pH
rastvora prevesti u oblik u kome je zbir pozitivnog i negativnog naelektrisanja
jednak, pri čemu je molekul u celini nenaelektrisan.
Ovo pH se označava kao izoelektično pH ili izoelektrična tačka, a njegova vrednost
je karakteristična za svaki protein pojedinačno.
COO
COO
COO
H2N
OOC
COO
H3N
H
proteinski
molekul
COOH
OH
NH2
OOC
H
proteinski
molekul
NH3
H3N
H2N
COO
OH
COOH
H3N
HOOC
proteinski
molekul
NH3
H3N
COO
COOH
izoelektrična tačka


Proteini grade koloidne rastvore.
Postoje mnoge metode za njihovo razdvajanje i određivanje:
1. Elektroforeza- metoda razdvajanja proteina iz smeše i za njihovo pojedinačno
određivanje.
2. Dijaliza- proces razdvajanja koloidnih rastvora i pravih rastvora pomoću
polupropustljive membrane.
3. Taloženje- a) povratno (nema promene u strukturi proteina)
b) nepovratno (menja se struktura)
Hemijske osobine proteina
1. Hidroliza- proces hidolize od proteina do aminokiselina (kisela, bazna);
2. Biuretska reakcija- reakcija koja se odvija na slobodnim bočnim nizovima
aminokiselinskih ostataka; izvodi se dejstvom alkalnog rastvora bakar-sulfata na
proteine pri čemu se stvara kompleksno jedinjenje bakra plavoljubičaste boje.
3. Ksanto-prteinska rekacija- izvodi se dodatkom azotne kiseline (HNO3), pri
čemu nastaje nitro-prizvod od aminokiselina sa aromatičnim jezgrom.
4. Cisteinska reakcija- izvodi se delovanjem proteina sa dvovalentnim jonima
olova, pri čemu dolazi do stvaranja olovo-sulfida (PbS).
VIDEO
Denaturacija proteina delovanjem toplote
Denaturacija proteina jakim kiselinama
Biuretska reakcija – dokazivanje peptidne veze
10
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
ENZIMI




Katalizatori tj. specifični proteini.
Naziv potiče od grčkih reči en- u i zyme- kvasac.
Odlikuju se znatno jakom katalitičkom moći i visokom specifičnošću.
Danas poznato preko 2000 enzima, ali broj nije konačan.
Podela enzima

Enzimi se prema biohemijskim reakcijama mogu podeliti u 6 grupa:
1. Oksidoreduktaze- regulišu reakcije oksido-redukcije;
2. Transferaze- katalizuju prenošenje različitih funkcionalnih grupa;
3. Hidrolaze- katalizuju procese hidrolize;
4. Liaze- katalizuju adicije na dvostruke veze;
5. Izomeraze- katalizuju procese izomerije;
6. Ligaze (sintetaze)- katalizuju procese stvaranja novih veza.
Sastav i struktura enzima




Enzimi imaju proteinski sastav, pa prema tome mogu biti:
1. Prosti enzimi- imaju samo proteinski deo u svojoj strukturi;
2. Složeni enzimi- pored proteinskog dela imaju i neka druga jedinjenja koja se
zovu koenzimi.
Prema strukturi postoji:
1. Primarna struktura
2. Sekundarna struktura
3. Tercijarna struktura
4. Kvaternerna struktura
Grade koloidne rastvore (koloidi), vrste rastvora od 1 do 100 mm.
Termostabilne supstance.
Mehanizam delovanja enzima



Enzimi pripadaju katalizatorima (snižavaju aktivacionu energiju hemijske reakcije).
Supstanca koja počinje hemijsku reakciju sa enzimom je supstrat.
Specifičnost delovanja
SUPSTRAT + ENZIM
SUPSTRAT-ENZIM
PRODUKT-ENZIM
PRODUKT + ENZIM
VEZIVNI CENTAR + KATALITIČKI CENTAR  AKTIVNI CENTAR
11
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
Faktori koji utiču na aktivnost enzima
1. Koncentracija supstrata- Sa porastom koncentracije dolazi do pomeranja
ravnoteže udesno; efikasnost je veća- može ići do određene koncentracije dok se svi
enzimi ne zasite i onda je efikasnost konstantna.
2. Temperatura- optimalna temperatura na kojoj će efikasnost biti zadovoljavajuća, a
enzimi će imati stabilnost. Sa padom temperature efikasnost se smanjuje, a sa
porastom temperature efikasnost se povećava, ali se smanjuje stabilnost enzima.
3. pH vrednost- svaki enzim ima optimalnu pH vrednost gde je najveća efikasnost; pH
vrednost zavisi od strukture bočnih nizova aminokiselina aktivnog centra; na
optimalnoj pH aminokiseline aktivnog centra treba da su u jonskom obliku.
4. Aktivatori- supstance (joni teških metala i organska jedinjenja) koji povećavaju
efikasnost enzima na taj način što ubrzavaju stvaranje pravilnog prostornog oblika
aktivnog centra.
5. Inhibitori- uvek smanjuju efikasnost enzima. Njihovo delovanje može biti:
a) Reversno- Kod reversnih inhibitora razlikujemo 2 grupe:
1. Konkurentni- imaju oblik molekula sličan supstratu, tako da se mogu
vezati za aktivni centar enzima. Njihovo delovanje se suzbija
povećanjem koncentracije supstrata.
2. Nekonkurentni privremeno odnosno kratkotrajno menjaju prostorni
oblik aktivnog centra, ali se brzo uklanjaju sa promenom pH vrednosti
rastvora.
b) Ireversno- Ireversni inhibitori trajno remete sekndarnu i tercijarnu
strukturu proteinskog dela enzima i time se gubi biološka aktivnost.
12
PROTEINI
4. razred gimnazije – opšti i prirodno-matematički smer
PITANJA ZA TEMU PROTEINI
1. Šta su proteini? Opšte karakteristike proteina.
2. Šta su aminokiseline? Opšte karakteristike aminokiselina.
3. Osnovni delovi aminokiselina.
4.
5.
6.
7.
Podela aminokiselina prema prirodi bočnog niza.
Strukture aminokiselina kao i njihove troslovne skraćenice.
Neproteiske aminokiseline (nabrojati).
Šta su esencijalne aminokiseline? Nabrojati ih.
8. Fizičke osobine aminokiselina.
9. Kiselo-bazne osobine aminokiselina (objasniti).
10. Šta je cviter-jon? Objasniti na primeru jedne aminokiseline.
11. Koje sve hemijske reakcije aminokiselina postoje?
12. Reakcije na karboksilnoj grupi (napisati reakcije).
13. Reakcije na amino grupi (napisati reakcije).
14. Rakcije bočnog niza (napisati reakcije).
15. Zajedničke reakcije karboksilne i amino grupe. Šta su peptidi?
16. Kako nastaju peptidi? Napisati primer.
17. Šta su oligopeptidi? Navesti primer.
18. Šta su polipeptidi? Navesti primer.
19. Šta su proteini? Navesti primer.
20. Podela proteina (prema sastavu, rastvorljivosti, obliku molekula i biološkoj ulozi).
21. Primarna struktura proteina.
22. Sekundarna strktura proteina.
23. Tercijarna struktura proteina.
24. Kvaternerna struktura proteina.
25. Šta je izoelektrična tačka?
26. Metode za odvajanje i određivanje proteina (elektroforeza, taloženje, dijaliza).
27. Hemijske osobine proteina- hidroliza.
28. Hemijske osobine proteina- biuretska reakcija.
29. Hemijske osobine proteina- ksanto-proteinska reakcija.
30. Hemijske osobine proteina- cisteinska reakcija.
31. Enzimi- opšte karakteristike.
32. Podela enzima prema biohemijskim reakcijama.
33. Sastav i struktura enzima.
34. Mehanizam delovanja enzima.
35. Faktori koji utiču na aktivnost enzima (koncentracija, temperatura, pH, aktivatori,
inhibitori).
13
Download

proteini - Zrenjaninska gimnazija